Proposition de sujet de thèse en exobiologie

Sujet de thèse au LRS
(Laboratoire de Réactivité de Surface, UMR7197, UPMC, PARIS)

Chimie des peptides supportés sur oxydes inorganiques

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Ce sujet multidisciplinaire vise à étudier les influences mutuelles entre petites molécules biologiques (acides aminés et oligopeptides produits par leur polymérisation) et surfaces d’oxydes (silices, argiles, phosphates…)

De nombreux éléments de preuve convergent pour indiquer qu’il peut exister une concordance d’organisation supramoléculaire entre oligopeptides et surfaces de minéraux inorganiques :

–          dans le sens peptide -> oxydes, l’utilisation de séquence peptidiques bien définies pour la germination de nanoparticules.

–          dans le sens oxydes -> peptide, l’induction de structures secondaires particulières, comme des hélices a, lorsque certains peptides sont adsorbés à la surface de la silice.

Ces phénomènes de structuration mutuelle jouent certainement un rôle dans l’intégration à l’organisme de matériaux biocompatibles, comme en témoignent les études réalisées sur des systèmes modèles (stathérine/HydroxyAPatite).

Il est connu d’autre part que l’application de perturbations macroscopiques (cycles humectation-dessication, ou “environnements fluctuants”) à des systèmes Acide Aminé (AA)/ Oxyde inorganique aboutissent à la formation de peptides assez longs, alors que la réaction correspondante en phase aqueuse est interdite. En effet, le passage par des conditions de faible activité de l’eau résulte en la formation d’intermédiaires cycliques activés, dont les liaisons amides à haute énergie peuvent ultérieurement se réarranger spontanément. Ce phénomène est un élément central de scénarios prébiotiques (origines de la vie) et pourrait avoir des applications synthétiques.

Le but de ce travail sera donc d’étudier l’émergence de la complexité dans des systèmes AA/oxyde soumis à des environnements fluctuants, et cela à deux niveaux :

–          sélectivités d’adsorption et de copolymérisation, mécanisme de formation des oligopeptides

–          évolution de la structuration, des AA adsorbés (réseaux de liaisons hydrogène) aux oligopeptides (structuration secondaire induite par la surface).

Ces problèmes seront essentiellement abordés par les méthodes de la chimie interfaciale et de la chimie des matériaux solides (DRX, isothermes d’adsorption, spectroscopies vibrationnelles aux interfaces, RMN du solide, XPS…), tout en maintenant des contacts avec des équipes spécialisées en chimie analytique et en biochimie.

Un rôle important d’autre part sera dévolu à la modélisation moléculaire par DFT, y compris la DFT périodique, afin de valider les mécanismes réactionnels proposés pour la polymérisation des AAs et de mieux comprendre leur structuration. Le LRS possède une équipe spécialisée en modélisation moléculaire qui a développé des modèles heuristiques des principales surfaces utilisées dans ce travail.

Nous souhaitons recruter pour cette thèse un jeune scientifique fortement motivé pour la recherche fondamentale, intéressé à établir un dialogue fructueux entre les domaines de la biochimie et de la chimie interfaciale.

Directeur de thèse : Prof. Jean-Francois Lambert

Téléphone : 33 (0)1 44 27 55 19 – Télécopie : 33 (0)1 44 27 60 33

Contact : jean-francois.lambert@upmc.fr – Lien laboratoire