Offre de stage (M2) Biomolécules et surfaces minérales : Des spectroscopies de molécule unique aux origines de la vie

Ce projet est motivé par une problématique fondamentale, celle des origines chimiques du vivant, à l’intersection avec le développement de techniques analytiques de pointe, dont la spectroscopie de molécule unique.

Parmi les nombreuses énigmes de l’origine de la vie, l’apparition des macromolécules biologiques occupe une place importante. L’apparition des protéines à partir des acide aminés, par exemple, semble se heurter à une impossibilité thermodynamique. On a proposé que cette étape se soit en fait déroulée, non pas en solution, mais sur des surfaces minérales. De nombreuses interrogations demeurent toutefois sur ce scénario, et c’est pourquoi il serait utile de caractériser finement l’interaction de peptides (« mini-protéines ») avec de telles surfaces.

Pour ce faire, on dispose de techniques de caractérisation macroscopiques, basées sur de grands ensembles de molécules, comme les spectroscopies IR et RMN[1]. Récemment, des méthodes basées sur la microscopie à force atomique (AFM) à pointe fonctionnalisée ont été développées au LRS pour la caractérisation locale des propriétés de surface, et l’investigation de l’adsorption de peptides à l’échelle de la molécule unique [2, 3].

Description du projet

Le/la stagiaire recruté.e étudiera l’adsorption sur des surfaces sélectionnées (silice, alumine, titane) d’une série d’oligopeptides différant par leur longueur (nombre d’acides aminés), leur caractère hydrophile/hydrophobe, et leur charge électrique, en fonction du pH et de la composition ionique de la solution d’adsorption. On étudiera également la mobilité de ces composés en phase adsorbée, leur désorption, et leur participation à des réactions de condensation thermique, afin d’articuler les étapes successives de scénarios prébiotiques plausibles. En d’autres termes, si les acides aminés condensent en peptides à l’état adsorbé, quel est leur sort ultérieur : restent-ils piégés en surface (adsorption irréversible), participent-ils à des réactions de complexification plus poussée (diffusion de surface et réaction avec d’autres peptides), ou bien sont-ils désorbés vers la phase solution ?

La caractérisation de ces systèmes sera réalisée en parallèle sur la matière divisée (poudres) et sur surfaces planes, au moyen d’une batterie de techniques appropriées.

Techniques ou méthodes utilisées

La personne recrutée sera amenée à utiliser des méthodes avancées de caractérisation des surfaces sur poudres : RMN multinoyaux du solide et du liquide, infra-rouge en mode ATR, analyse thermogravimétrique, diffraction des rayons X, ainsi que de surfaces planes, principalement l’AFM à pointe fonctionnalisée et à pointe colloïdale. La formation simultanée à ces deux types de techniques est un point fort du stage proposé ; les compétences ainsi acquises peuvent être valorisées pour des domaines d’application différents de celui exploré dans le stage (biotechnologies, catalyse). Aucune connaissance préalable des méthodes concernées n’est exigée.

Laboratoire d’accueil : Laboratoire d’Archéologie Moléculaire et Structurale (LAMS, UMR8220) et Laboratoire de Réactivité de Surface (LRS, UMR7197)
Adresse : Boite courrier 225, Sorbonne Université, 4 Place Jussieu 75252 Paris CEDEX 05

Responsables du stage (encadrants) : Jean-François Lambert et Jessem Landoulsi
Tél : 01 44 27 52 96
E-mail : jean-francois.lambert@sorbonne-universite.fr, jessem.landoulsi@sorbonne-universite.fr

Période de stage : janvier 2026 à juin 2026

Références

[1] Abadian, H., et al., Leucine on silica: a combined experimental and modelling study of a system relevant for Origins of Life, and the role of water coadsorption. Langmuir, 2022. 38(26): p. 8038-8053.

[2] Lê-Chesnais, J., et al., Binding mechanism of oligopeptides on solid surface: assessing the significance of single-molecule approach. Nanoscale, 2025. 17: p. 3460-3477.

[3] Le-Chesnais, J., et al., Equilibrium and dynamics of single-peptide binding to aluminum oxides: Emphasizing the role of local surface charge and hydrophobicity. Appl. Surf. Sci. Adv., 2025. 29: p. Article #100840